Enzimas2

Enzimas2

Published on 22 October 2020
JA
J. Adrian Cabanillas
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Transcript
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Se dice que la inhibición puede ser de 2 tipos Irreversible: cuando el inhibidor modifica o destruye el encima ya que no puede recuperar su actividad Reversible: cuando el complejo de enzima e inhibidor puede disociarse y volver actuar, esto se dice en el caso de los fármacos. Esta se divide en 3
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-Inhibición competitiva: el inhibidor compite con el sustrato, por el centro activo, ya que es una molécula parecida y el enzima no es capaz de distinguir entre uno y otro
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Inhibición no competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato ya que no interactúa con el centro activo, si no con otras enzimas, suele modificarse en la formación del enzima que impide la unión del sustrato, pudiendo además unirse a la enzima.
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Inhibición mixta: en este caso el inhibidor puede unirse a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato y viceversa
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REGULACION: Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores
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SITIO ACTIVO: La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica). Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman.
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ESPECIFICIDAD La especificidad es la propiedad más sobresaliente de las enzimas. Se refiere a que cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, actuando sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Hay distintos grados de especificidad.
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Nomeclatura
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Se clasifican y designan de acuerdo con la naturaleza de las reacciones químicas que catalizan -Sufijo: asa -Oxidoreductasas: reacciones de oxcidacion-reduccion -Transferasas: transferencia de grupo funcionales -Hidrolasas: reacciones de hidrolisis -Liasas: eliminación de grupo para formar enlace doble -Isomerasas: isomeracion -Ligasa: formación de enlace aceptada con la hidrolisis de ATP
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Cinetica La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima.